MAPK/ERK信号通路图及简介
mapk,丝裂原活化蛋白激酶(mitogen-activated protein kinases，mapks)是细胞内的一类丝氨酸/苏氨酸蛋白激酶。
研究证实，mapks信号转导通路 存在于大多数细胞内，在将细胞外刺激信号转导至细胞及其核内，并引起细胞生物学反应(如细胞增殖、分化、转化及凋亡等)的过程中具有至关重要的作用。研究表明，mapks信号转导通路在细胞内具有生物进化的高度保守性，在低等原核细胞和高等哺乳类细胞内，目前均已发现存在着多条并行的mapks信号通路，不同的细胞外刺激可使用不同的mapks信号通路，通过其相互调控而介导不同的细胞生物学反应。
erk(extracellular signal-regulated kinase)信号通路 1986年由sturgill等人首先报告的mapk。最初其名称十分混乱，曾根据底物蛋白称之为map2k、erk、mbpk、rskk、ertk等。此后，由于发现其具有共同的结构和生化特征，而被命名为mapk。近年来，随着不同mapk家族成员的发现，又重新改称为erk。
哺乳类动物细胞中，与erk相关的细胞内信号转导途径被认为是经典mapk信号转导途径，目前对其激活过程及生物学意义已有了较深入的认识。研究证实，受体酪氨酸激酶、g蛋白偶联的受体和部分细胞因子受体均可激活erk信号转导途径。
如：生长因子与细胞膜上的特异受体结合，可使受体形成二聚体，二聚化的受体使其自身酪氨酸激酶被激活;受体上磷酸化的酪氨酸又与位于胞膜上的生长因子受体结合蛋白2(grb2)的sh2结构域相结合，而grb2的sh3结构域则同时与鸟苷酸交换因子sos(son of sevenless)结合，后者使小分子鸟苷酸结合蛋白ras的gdp解离而结合gtp，从而激活ras;激活的ras进一步与丝/苏氨酸蛋白激酶raf-1的氨基端结合，通过未知机制激活raf-1;raf-1可磷酸化mek1/mek2(map kinase/erk kinase)上的二个调节性丝氨酸，从而激活meks;meks为双特异性激酶，可以使丝/苏氨酸和酪氨酸发生磷酸化，最终高度选择性地激活erk1和erk2(即p44mapk和p42mapk)。erks为脯氨酸导向的丝/苏氨酸激酶，可以磷酸化与脯氨酸相邻的丝/苏氨酸。在丝裂原刺激后，erks接受上游的级联反应信号，可以转位进入细胞核。
因此，erks不仅可以磷酸化胞浆蛋白，而且可以磷酸化一些核内的转录因子如c-fos、c-jun、elk-1、c-myc和atf2等，从而参与细胞增殖与分化的调控。另外，erk还可以磷酸化erks通路 的上游蛋白如ngf受体、sos、raf-1、mek等，进而对该通路进行自身的负反馈调节。还有研究发现，erks可磷酸化胞浆内的细胞骨架成份，如微管相关蛋白map-1、map-2和map-4，参与细胞形态的调节及细胞骨架的重分布。
最近，国外学者又新克隆出erk5及其上游激酶mek5，这条mapks信号通路 可被h2o2及高渗刺激活[2]，其底物为c-myc。通过分子生物学技术发现还有erk3 kinase/erk3及erk4两条通路存在，但目前对其激活信号、底物及生物学意义还不清楚。
深圳安培生物科技有限公司，是一家具有核心的技术实力、壹流的经营管理水平和完善的市场销售体系的生物高科技企业。总部设在广东，服务面向全国。安培生物集进口试剂、实验室耗材销售、技术服务与合约开发为一体的专业化高科技公司，旨在为生命科学的发展提供壹流的产品与服务。本公司建立了涵盖分子生物学、细胞生物学、免疫学、信号传导和神经科学等领域的产品供应线，在各个领域内向用户提供世界前沿水平和质量稳定的产品，安培生物致力于为广大的科研机构、高等院校等优质客户提供优质的产品、技术支持与服务。
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erk(extracellular signal-regulated kinase)信号通路 1986年由sturgill等人首先报告的mapk。最初其名称十分混乱，曾根据底物蛋白称之为map2k、erk、mbpk、rskk、ertk等。此后，由于发现其具有共同的结构和生化特征，而被命名为mapk。近年来，随着不同mapk家族成员的发现，又重新改称为erk。
哺乳类动物细胞中，与erk相关的细胞内信号转导途径被认为是经典mapk信号转导途径，目前对其激活过程及生物学意义已有了较深入的认识。研究证实，受体酪氨酸激酶、g蛋白偶联的受体和部分细胞因子受体均可激活erk信号转导途径。
如：生长因子与细胞膜上的特异受体结合，可使受体形成二聚体，二聚化的受体使其自身酪氨酸激酶被激活;受体上磷酸化的酪氨酸又与位于胞膜上的生长因子受体结合蛋白2(grb2)的sh2结构域相结合，而grb2的sh3结构域则同时与鸟苷酸交换因子sos(son of sevenless)结合，后者使小分子鸟苷酸结合蛋白ras的gdp解离而结合gtp，从而激活ras;激活的ras进一步与丝/苏氨酸蛋白激酶raf-1的氨基端结合，通过未知机制激活raf-1;raf-1可磷酸化mek1/mek2(map kinase/erk kinase)上的二个调节性丝氨酸，从而激活meks;meks为双特异性激酶，可以使丝/苏氨酸和酪氨酸发生磷酸化，最终高度选择性地激活erk1和erk2(即p44mapk和p42mapk)。erks为脯氨酸导向的丝/苏氨酸激酶，可以磷酸化与脯氨酸相邻的丝/苏氨酸。在丝裂原刺激后，erks接受上游的级联反应信号，可以转位进入细胞核。
因此，erks不仅可以磷酸化胞浆蛋白，而且可以磷酸化一些核内的转录因子如c-fos、c-jun、elk-1、c-myc和atf2等，从而参与细胞增殖与分化的调控。另外，erk还可以磷酸化erks通路 的上游蛋白如ngf受体、sos、raf-1、mek等，进而对该通路进行自身的负反馈调节。还有研究发现，erks可磷酸化胞浆内的细胞骨架成份，如微管相关蛋白map-1、map-2和map-4，参与细胞形态的调节及细胞骨架的重分布。
最近，国外学者又新克隆出erk5及其上游激酶mek5，这条mapks信号通路 可被h2o2及高渗刺激活[2]，其底物为c-myc。通过分子生物学技术发现还有erk3 kinase/erk3及erk4两条通路存在，但目前对其激活信号、底物及生物学意义还不清楚。
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